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有机化工
重组破伤风毒素重链片段C蛋白原核表达条件的优化
目的优化重组破伤风毒素重链片段C(recombinant tetanus toxin heavy chain fragment C,rTTHc)蛋白的原核表达条件。方法将密码子优化后的rTTHc基因片段分别插入原核表达载体pET30a、低温表达载体pColdⅡ和高温诱导表达载体pBV220中,构建重组表达质粒,转化大肠埃希菌BL21(DE3),以表达量及可溶性为检测指标,比较不同温度条件下rTTHC蛋白的表达情况。结果42℃诱导4 h pBV220-rTTHc表达量较低,蛋白可溶性较差;37℃诱导4 h pET30a-rTTHc表达量与15℃诱导8 h pCold-rTTHc表达量相当,但可溶性表达略低于pCold-rTTHc。28℃诱导4 h,pET30a-rTTHc可获得高表达量和高可溶性表达,且表达周期短。结论pET30a-rTTHc在28℃经2 mg/mL IPTG诱导可高效表达rTTHc蛋白。
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中国生物制品学杂志
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