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生物学
研究C5a反义肽的理论价值和实际意义
存在于蛋白质中某些相邻片段的微小表面之间的疏水作用力可以稳定天然蛋白质的构象 ,它也是小肽与蛋白质特异性结合过程中的主要驱动力。在正义DNA链上编码亲水性氨基酸残基的密码子 ,其同一阅读框内所对应的反义DNA链上大多会编码疏水性氨基酸 ,反之亦然。Mekler Biro Blalock模型 (MBB)认为正义 反义肽的相互作用是根据Kyte&Doolittle的疏水 亲水复合指数的疏水性反互补机制 (hydrophobicanticomplementarity)而实现的。在离体和在体实验中 ,都存在有正义 反义多肽发生相互作用的现象 ,如 :一氧化氮合成酶 (nitricoxidesynthase ,NOS)的钙调蛋白结构域的反义肽 ,0 .0 1~ 1 .0mmol L的浓度就能够抑制结构型和诱导型NOS ,其IC(50 )值分别为 98mmol L和 56mmol L ;内皮素受体 (endothelinreceptor ,ETR A)一个片段的反义肽ETR P1 f可抑制内皮素诱导的颈动脉和股动脉血管收缩 ,1 .0 μmol LETR P f反义肽将明显抑制ET 1的功能活性。 0 .2 5μmol L的人C5a反义肽可以保护小鼠免受rh C5a的攻击 ,单独使用rh C5a会使小鼠发生中毒反应 ,血细胞减少
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免疫学杂志
2002年06期

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