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生物学
EGF-SEA融合蛋白在大肠杆菌中的表达和纯化
根据基因库中查到的金黄色葡萄球菌肠毒素A(SEA)基因序列和人体表皮生长因子(EGF)基因序列进行密码子优化,以适于大肠杆菌表达。人工合成SEA基因与EGF基因。将两目的基因克隆至原核表达载体pET22b中,经测序验证表明成功构建了重组表达质粒pET22b-EGF-SEA。将构建好的pET22b-EGF-SEA质粒转化大肠杆菌BL21(DE3),经IPTG诱导进行表达;SDS-PAGE分析表明融合基因EGF-SEA在大肠杆菌BL21(DE3)中以包涵体的形式得到了高效表达,产物相对分子质量约为44kDa,与理论值大小一致。包涵体经洗涤,变性、复性后用His.BindKit进行分离纯化,所得蛋白纯度≥95%。高纯度EGF-SEA融合蛋白的获得为进一步研究其生物学活性及肿瘤治疗奠定了基础。
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工业微生物
2008年04期
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