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球孢白僵菌凝乳弹性蛋白酶(BbPr1)的纯化与特性

杨星勇;王中康;夏玉先;卢晓风;裴炎

  以几丁质为底物,加入基本盐培养基中,诱导球孢白僵菌(Beauveriabassiana)产生分解昆虫表皮的蛋白酶。诱导物中,蝉蜕诱导的蛋白酶总活性、比活较高,经超滤、离子交换层析、亲和层析、制备性IEF电洗脱纯化了一种有凝乳弹性蛋白酶(Pr1)活性的蛋白酶BbPr1。经SDS-PAGE电泳银染后是单带,HPLC凝胶过滤显示单峰。BbPr1为单体酶,分子量为33.6kD左右,pI为7.4。底物专一性测定显示,BbPr1能水解Phe或Leu形成的酸胺键和肽键。BbPrl可被PMSF抑制,表明其活性中心有Ser残基;BbPr1还可被胰凝乳蛋白酶抑制剂TPCK和凝乳弹性蛋白酶抑制剂TEI等所抑制;胰蛋白酶抑制剂beupeptin和Epianstatin,及胃蛋白酶抑制剂Pepstain对BbPr1活性无影响。还研究了BbPr1的最适作用pH和pH稳定性。……   
[关键词]:球胞白僵菌;昆虫病原真菌;凝乳弹性蛋白酶;纯化;特性
[文献类型]:期刊
[文献出处]: 《菌物系统2000年02期