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海洋低温溶菌酶的制备及酶学性质

王跃军;孙谧;张云波;洪义国;郝建华;刘晓萍;王春波

  对一株海洋杆菌产低温溶菌酶的分离纯化及理化性质进行了研究。 2 0℃下将菌株在含有葡萄糖、酵母膏、胰蛋白胨的标准海水培养基中震荡培养 4 0 h。获得活性大约为 150 U/ ml的溶菌酶上清液。上清液经 SMB- 2 0生物型错流超滤系统浓缩、透析及 CM- Sepharose- FF阳离子交换层析(2 .5cm× 2 5cm )、灌注色谱 ( 10 mm× 10 0 mm)分步纯化 ,得到电泳纯的酶。理化实验结果 ,该酶由143个氨基酸组成 ,分子量为 160 0 0 Dal,p I为 9.2 8,米氏常数 K m- 72 μg/ ml;酶对溶壁小球菌 ( Micro-coccus lysodleikticus)的最适作用 p H范围 4 .5~ 8.0 ,最适作用温度范围 5~ 50℃ ,在 5℃仍保持了55%的酶活力。该溶菌酶为典型的低温酶 ,在低温条件下还能保持较高活性 ,且广谱杀菌 ,对革兰氏阴、阳性菌均有作用……   
[关键词]:海洋杆菌;溶菌酶;分离纯化
[文献类型]:期刊
[文献出处]: 《海洋水产研究2000年04期
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