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化学
Cu(Ⅱ)、Sb(Ⅲ)、Pb(Ⅱ)与血清白蛋白、溶菌酶等相互作用的单扫示波极谱的研究及应用
蛋白质是生命科学研究的主要内容之一,它参与生命体每一步反应和活 动,对于生命遗传密码的翻译、信息的转录、DNA的复制等都是密切和必不可 少的。蛋白质的定量测定是研究蛋白质的基础。同时,蛋白质含量的测定在药 物、食品及临床分析中也具有重要作用。因此,快速、简便、灵敏、干扰少的 蛋白质定量测定方法具有重要的应用价值。电化学方法具有快速、简便、灵敏、 不受溶液颜色影响等优点,因此,本论文采用极谱分析法研究蛋白质的电化学 行为及应用。 本论文研究:金属离子铜(Ⅱ)、锑(Ⅲ)、铅(Ⅱ)分别与蛋白质的的反 应及反应产物的极谱吸附波,并用该波测定蛋白质的含量。 1.蛋白质—铜(Ⅱ)配合物极谱吸附阳极波的研究及其应用 在0.05mol/LH_2SO_4介质中,牛血清白蛋白(BSA)、人血清白蛋白(HSA)、 溶菌酶(Lyso)等蛋白质—铜(Ⅱ)的配合物在单扫示波极谱上于-0.45V(vs.SCE) 处产生灵敏的吸附阳极波。该波的一阶导数波高与BSA、HSA的浓度在1.5× 10~(-8)-9.0×10~(-7)mol/L范围内呈现性关系,相关系数分别为R_(BSA)=0.9991, R_(HSA)=0.9992,检测限均为1.5×10~(-9)mol/L。与Lyso的浓度在7.0×10~(-8)-3.0×10~(-6) 范围内呈线性关系,相关系数R_(Lyso)=0.9994,检测限为1.4×10~(-8)mol/L。利用该 波成功测定了人血清样品的含量。研究确定该波为1:1的蛋白质-铜配合物在 电极上吸附氧化而产生的。 2.蛋白质在锑(Ⅲ)、氢氧化钠溶液中的极谱吸附波的研究及其应用 在0.08mol/LNaOH溶液中,BSA、HSA、Lyso等蛋白质与Sb(Ⅲ)发生缓慢 反应,在沸水浴中加热混合溶液可加快反应的进行。其反应产物在 0。L巨霎昌1 艺下L于/二:入十 \”、。。。八卜SZER 三IH日三ZS o.74V(ys.SCE)处产生一个极谱吸附波。该波的一阶导数波高与BSA、HSA的 浓度在 3.OX 10义 4.SX 10-6mo-6mol儿范围内呈现性关系,相关系数R均为 0.9996, 检测限均为7.5X10-of/卜与LyS。的浓度在正.4X10“-2.IX10”Illol儿范围 内呈现性关系,相关系数 R为 0.9992,检测限为 3.5 X 10--ha。l儿。利用该波测 定了人血清样品的含量,与经典的考马斯亮蓝法测定的结果一致。研究得出该 波为锑的配合物在电极上吸附还原而产生的。 3.铅(11)一变性蛋白质极谱吸附波的研究及其应用 在0.smo 1/LNaOH介质中,BSA、HSA、Lyso等蛋白质与沁m)的馄合溶液, 于拂水浴中反应5分钟,其反应产物在l.63V(ys.SCE)处产生一个尖锐的极谱 吸附波,加入0.02%四丁基碘化胺后,可以消除其后游离铅峰对它的影响,灵敏 度明显的提高。该波的一阶导数波高与 BSA、HSA的浓度在 7.5 X 10十-3.0 X 10-hi几范围内呈现性关系,相关系数分别为他d.9995,彻=(.9990,检测 限均为 3.0X10-‘omOI/L,;与 LyS。的浓度在 1.4X10-’-1.3X10haol儿范围内 呈线性关系,相关系数为 0.9997,检测限为 7.0 X 10--ha。1/L。利用该波测定了 人血清样品的含量,获得了满意的结果,研究了该波为铅的结合物在电极上吸 乡 附还原而产生的。
机 构:
领 域:
化学
硕士论文
《华中师范大学》 2001年硕士论文

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