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绿色木霉纤维素酶分子侧链构象与侧链环境特征的研究

余多慰;袁生

  运用拉曼光谱分析技术能够揭示蛋白质分子基团振动特征 ,本文对绿色木霉 (Trichodermaviride)纤维素酶中的CBHⅡ在固态以及两种 pH值的液态中酶分子的侧链构象与侧链环境状态进行了拉曼分析。结果揭示了CBHⅡ中胱氨酸的CαCβ—S—S′—Cβ′Cα′基团和C—S键 ,蛋氨酸 (甲硫氨酸 )的CαCβ—Cγ—SC基团 ,HCβ—CγS基团和C—S键 ,以及半胱氨酸的HCβ—CγS基团和C—S键的构象特征。实验还证明14个色氨酸是部分暴露的 ,C2—C3—Cβ—Cα 侧链的扭转角[χ2.1]形式多样。在 pH6.0和固体样品中 ,酶蛋白中酪氨酸均为强氢键供体 ,两种样品各有20.3 %、25.1 %是暴露于溶剂的。而pH8.0水溶液中酪氨酸酚羟基成键能力特点是既可做氢键供体 ,又可做氢键受体 ,它们有80 %是暴露于溶剂的……   
[关键词]:绿色木霉;纤维素酶;CBHⅡ;构象;拉曼光谱
[文献类型]:期刊
[文献出处]: 《分析测试学报2004年05期
[格式]:PDF原版; EPUB自适应版(需下载客户端)